16.2. Фізико-хімічні властивості яєчного білка

Білок яйця — це концентрований колоїдний розчин білка у во­ді. Зовнішній (підшкаралупний) шар білка рідкий, середній — щільний і внутрішній — рідкий. Білок також є основною складо­вою градинок, які одним кінцем прикріплені до жовтка, а ін­шим — до щільного шару білка.

Вміст вологи в білку зменшується в напрямку від зовнішнього шару до жовтка. В середньому білок містить 85 — 87 % вологи, ма­са якої зменшується під час зберігання яєць унаслідок випарову­вання. Щільність білка свіжого яйця при 20 °С становить 1,045 г/см³, а сухого білка — 2,567 г/см³. Яєчний білок добре роз­чиняється у воді з утворенням в’язкої рідини. При збиванні водно­го розчину білка утворюється стійка піна.

Білкову частину яєчного білка методом електрофорезу поділя­ють на 10 фракцій.

Білок свіжознесеного яйця має активну кислотність рН від 7,2 до 7,6. Під час зберігання значення рН унаслідок часткового гід­ролізу білка підвищується і може досягати 9,7.

В’язкість змішаного яєчного білка при 0 °С близько 2,5 Па-с.

Поверхневий натяг становить 0,053 Н/м.

Білок курячого яйця денатурується за температури 58 — 70 °С.

Головним компонентом яєчного білка є яєчний альбумін — овоальбумін. Він є повноцінним білком, який у звареному стані засвоюється на 97,6 %. До складу овоальбуміну входять 2 % мано- зи і 1,2 % глюкози. У розчинах овоальбумін нестійкий до механіч­них впливів. При струшуванні він швидко денатурує і коагулює, але відносно стійкий до впливу температури. Температура дена­турації овоальбуміну 64 — 67 °С.

Кональбумін є глікопротеїдом, властивості якого подібні до влас­тивостей овоальбуміну. Проте кональбумін менш чутливий до меха­нічних впливів і більш чутливий до температури. Температура дена­турації його становить 55 — 60 °С, ізоелектрична точка — при рН 6,8.

Овомукоїд (яєчний мукоїд) є глікопротеїдом, який містить 1,0 —

1,5 % галактози, 4,3 — 4,7 % манози і 12,5 — 15,4 % глюкози. У кис­лому середовищі овомукоїд має високу термостійкість, а в лужно­му (рН 9,0) швидко денатурує.

Лізоцим є ферментом яєчного білка, який має бактерицидні властивості і здатний розчиняти оболонки бактеріальних клітин. Ізоелектрична точка лізоциму при рН 10,7. Під час теплового об­
роблення за температури 63 °С протягом 10 хв лізоцим інактиву- ється.

Овомуцин — глікопротеїд з вмістом вуглеводів близько 20 %. Структура овомуцину аналогічна структурі щільного білка. Вміст овомуцину в структурі щільного білка в 4 рази більший, ніж у рід­кому.

Комплекс лізоциму і овомуцину під час зберігання яєць сприяє розрідженню білка при рН білка 9,0.

З часом при зберіганні яєць у білках виявляють продукти фер­ментативного розпаду білків. У незапліднених яйцях з’являються вільні амінокислоти, пурини, молочна і лимонна кислота та ін.

До складу білка входять мінеральні речовини, найбільша кіль­кість яких припадає на калій, натрій, кальцій, магній, сірку, хлор та ін.

Сирий білок містить значну кількість ферментів, що мають ан- титрипсинову дію. Тому сирий білок гірше перетравлюється (82 %). При інактивації цих ферментів засвоюваність білків знач­но збільшується. Оптимальна засвоюваність (96 — 98 %) яєчних білків досягається під час нагрівання їх до 70 °С.