4.2. Сполучна тканина

Структурними елементами сполучної тканини є колагенові, еластинові та ретикулінові волокна з міжклітинною основною ре­човиною. Сполучна тканина є основою строми та міжклітинної речовини м’язів, входить до складу паренхіматозних органів, під­шкірної клітковини, сухожиль, хрящів, кісток, стінок кровоносних, лімфатичних та інших судин, кишок та ін. Вона значною мірою виконує механічні й захисні функції, бере участь у побудові і фізі­ологічному функціонуванні тканин, сполученні їх між собою, з’єднує окремі тканини зі скелетом тощо.

Колагенові та еластинові волокна зумовлюють жорсткість як сполучної тканини, так і органів, до складу яких входить сполуч­на тканина (м’язів, легенів та ін.). Залежно від міцності волокон та вмісту міжклітинної основної речовини сполучну тканину поді­ляють на пухку, щільну і еластинову.

Пухка сполучна тканина — це сітчаста волокниста структура з міжклітинною речовиною. Вона входить до складу всіх тканин, ор­ганів, є між органами і в підшкірній клітковині. Крім волокон пух­ка сполучна тканина містить міжклітинну речовину з клітинами і ядрами. Деякі ділянки пухкої сполучної тканини містять значну частину жирових клітин (сальник, міжм’язовий жир) (рис. 4.3).

Щільна сполучна тканина містить розміщені щільно і парале­льно товсті колагенові волокна. Вона є основою сухожиль м’язів, з’єднань суглобів, зв’язки і фасції.

Еластична сполучна тканина складається пе­реважно з товстих елас­тинових волокон і вхо­дить до складу шийно- потиличної зв’язки, пах­вини і кровоносних су­дин.

Суха маса сполучної тканини містить до 40 % білків і до 30 % міжклі­тинної основної речовини.

Білкові речовини сполучної тканини.

Найхарактернішими компонентами сполучної тканини є специ­фічні білкові речовини, головним чином структурні білки-склеро- протеїни: колаген, еластин, ретикулін, що утворює міцні й еластич­ні волокнисті структури. Особливість білків цієї групи полягає в подовженій формі молекули, зумовленій паралельно розташова­ними поліпептидними ланцюгами. До складу елементарних речо­вин сполучної тканини входять специфічні білкові муцини і муко­їди, які відрізняються від інших склеропротеїнів за будовою і фі- зико-хімічними властивостями. У сполучній тканині в меншій кі­лькості містяться також інші білки — альбумін, глобулін, нуклео- протеїди.

При нагріванні колаген з водою гідролізується на глютин і же­латин. Він становить близько 30 % від усіх білків тваринного ор­ганізму. Колаген входить до складу пухкої і щільної сполучної, кісткової, хрящової і покривної тканин, бере участь в утворенні сухожиль, зв’язок, фасцій.

Залежно від анатомічного походження колаген поділяють на волокнистий (у дермі і сухожиллях), гіаліновий (у кістковій тка­нині осеїн), хондриновий (у складі хрящів), іхтуліновий (у складі рибного міхура). Іхтуліновий колаген переходить у клей вже за температури 40 °С.

За допомогою електронної мікроскопії встановлено, що колаге­нові волокна побудовані із фібрил різного діаметра, які мають по­перечне окреслення. Фібрили побудовані з макромолекул колаге­ну — тропоколагену. Тропоколаген складається з трьох поліпеп- тидних ланцюгів, що утворюють потрійну спіраль діаметром бли­зько 1,5 мм і завдовжки близько 300 мм. Кожен ланцюг склада­ється з 1000 амінокислот і має молекулярну масу 1200. Структура макромолекули стабілізується водневими зв’язками між пептид- ними групами сусідніх ланцюгів. Особливості взаєморозташуван- ня молекул тропоколагену, зв’язаних кінець з кінцем і пліч-о- пліч, визначають характер будови фібрил (рис. 4.4). У результаті такої агрегації молекул тропоколагену утворюється четвертинна
структура колагену — протофібрили, що мають поперечне окреслення. Протофібри- ли об’єднуються у фібрили.

Специфіка структури тропоколагену ви­значається особливістю його амінокислотно­го складу. Приблизно 33 % амінокислотних залишків макромолекул колагену становить гліцин, 21 % — пролін і оксипролін, 11 % — аланін. У колагені немає триптофану, цис­тину, цистеїну, мало метіоніну і тирозину.

Наявність у небагатьох білках оксипроліну дає змогу за вмістом цієї амінокислоти ро­бити висновок про кількість колагену в м’ясі.

Особливості будови колагенових волокон визначають їх високу здатність до набухан­ня і велику механічну міцність, що, в свою чергу, впливає на консистенцію м’яса. На- тивний колаген не розчиняється у воді, про­те має здатність до набухання. Він стійкий до дії пепсину і трипсину, підлягає гідролізу в присутності колагенази підшлункової залози. Колаген може пе­ретворюватися на легкозасвоювані поліпептиди у результаті гід­ролізу в присутності деяких рослинних ферментів. Під дією альде­гідів відбувається дублення колагену, тобто утворення між пептид- ними ланцюгами метиленових містків, що підвищує його механіч­ну міцність, стійкість при нагріванні в присутності води і впливу протеолітичних ферментів.

Теплове оброблення призводить до дезагрегації макромолекул колагену, характер яких залежить від температури і тривалості нагрівання.

За помірного теплового впливу колаген «зварюється» внаслідок порушення частини видимих зв’язків у середині пептидних лан­цюгів. Зміни їх взаєморозташування у триспіральній структурі тропоколагену супроводжується її розпушенням, підвищенням гідратації системи і збільшенням доступних пептидних зв’язків дії протеаз.

Підвищення температури (до 90 °С) і збільшення тривалості нагрівання зумовлюють гідротермічний розпад тропоколагену на складові макромолекули — пептиди в результаті руйнування во­дневих зв’язків між ними. Продукт дезагрегації колагену — глю­тин — інтенсивно набухає у воді й за температури 40 °Сперехо­дить у розчин, зниження температури якого супроводжується утворенням драглів.

Глютин легко перетравлюється протеолітичними ферментами. Подальше нагрівання за підвищених температур приводить до гідролізу пептидних зв’язків з утворенням низькомолекулярних

продуктів — глютоз (желатоз). При цьому може відбуватися їх вза­ємодія з утворенням нових сполук.

Наявність глютоз знижує гідратацію системи і негативно впли­ває на драглеутворення (знижується міцність драглів). Отже, ха­рактер змін колагену при тепловому обробленні м’ясної сировини може істотно впливати на якість готових виробів — їх консистен­цію, водозв’язувальну здатність, перетравлюваність колагену фе­рментами травного каналу.

Еластин входить до складу еластинових волокон, що мають жовтувате забарвлення, які зовсім не подібні до колагенових. Во­ни безструктурні, здатні розгалужуватися і з’єднуватися між со­бою. Довжина еластинових волокон на відміну від колагенових при розтягуванні може збільшуватися вдвічі.

Еластинові волокна побудовані із сферичних молекул. Елас­тин — неповноцінний білок. Цей білок містить специфічні аміно­кислоти (десмозин і ізодесмозин), які беруть участь в утворенні поперечних зв’язків. Еластин дуже стійкий. Він не розчиняється в холодній і гарячій воді, має високу стійкість до дії кислот і лугів. На відміну від колагену він не змінюється під час нагрівання. Еластин не перетравлюється трипсином і хімотрипсином, але по­вільно гідролізується пепсином при рН 2,0. Продукована підшлу­нковою залозою еластаза, а також рослинні ферменти — фіцин, папаїн — зумовлюють протеоліз еластину.

За амінокислотним складом еластин дещо подібний до колаге­ну завдяки наявності у ньому оксипроліну гліцину і проліну, дуже низькому вмісту гістидину, триптофану, цистеїну. Загальна част­ка гліцину, аланіну, валіну та проліну в еластині становить май­же 70 % амінокислот.

На міжклітинну основну речовину припадає до 30 % сухої маси сполучної тканини. Зміна складу сполучної тканини залежить від віку тварин, що позначається на структурно-механічних властивос­тях сполучної тканини та її змінах під впливом зовнішніх факторів.

З фізіологічного і технологічного погляду наявність у м’ясі до 10 — 15 % сполучної тканини є позитивним.

У ковбасному і консервному виробництві колагенвмісну сиро­вину найефективніше можна використовувати у вигляді білкових стабілізаторів, емульсій або як попередньо облагороджений ком­понент рецептур низькосортних м’ясних виробів, переважно із суб­продуктів.