4.12.3. Хімічний склад і властивості формених елементів крові

Залежно від виду тварин в 1 мм³ міститься 200 — 600 тис. тром­боцитів, 6 — 8 млн еритроцитів; у крові ВРХ 7 — 9 тис. лейкоцитів, свиней — 6 — 12 тис., ДРХ — 9 — 16 тис., коней — 8 —11 тис.

Еритроцити ссавців циркулюють у потоці крові, не маючи ядра. Більшість сільськогосподарських тварин мають еритроцити круг­лої приплюснутої форми в природних умовах ізотонії.

Червоний колір еритроцитів зумовлений наявністю в них білка гемоглобіну. Гемоглобін міститься в середині еритроциту, який має ліпоїдно-білкову природу, тому його основа (строма) є губчастою.

Ущільнена строма утворює на поверхні еритроциту оболонку, проникну для води, моносахаридів, сечовини і аніонів, але не проникну для катіонів. При порушенні осмотичного тиску між плазмою і еритроцитами, механічному пошкодженні або розбав­лянні крові водою порушується цілісність оболонки еритроциту, внаслідок цього глобін переходить у плазму і, розчиняючись, на­дає їй інтенсивнішого червоного кольору. Це явище називають гемолізом.

Масову частку формених елементів у крові тварин наведено в табл. 4.18.

Гемоглобін належить до складних білків (хромопротеїдів) і має молекулярну масу 68 000. Характерною особливістю гемоглобіну є наявність простого білка глобіну і простатичної небілкової залізо­вмісної групи — гему.

Одна молекула гемоглобіну містить чотири атоми заліза і від­повідно чотири геми. Характерною особливістю гемоглобіну є його здатність зв’язувати кисень (оксигемоглобін) і не менш легко його віддавати без зміни валентності. Так, 100 г гемоглобіну може зв’язати 134 мл кисню при 0 °С і тиску 101 080 Па.

Гемоглобін, який не зв’язаний з киснем і містить гем з феро- іоном (Ее²+), називають дезоксигемоглобіном, ферогемоглобіном або відновленим гемоглобіном і скорочено позначають НЬ. Атоми заліза кожної з гем-груп молекули гемоглобіну можуть зворотно зв’язувати молекулу кисню О₂. Повністю насичений киснем гемо­глобін НЬ називають оксигемоглобіном (НЬО2) і містить чотири молекули кисню на молекулу гемоглобіну. Гемоглобін може також з’єднуватися з чотирма молекулами СО з утворенням СО-гемо- глобіну або карбоксигемоглобіну НЬСО. До молекулярного гемо­глобіну можуть приєднуватися чотири молекули N0 з утворенням стабільного №N0.

Взаємодія Hb з пероксидами, фераціанідами і хінонами може призводити до окиснення Fe²+ в Fe³+ з утворенням метміоглобіну (MetHb), який не приєднує О₂ і СО і для зворотної реакції потре­бує впливу сильних відновників, наприклад гідросульфату натрію

⁽Na2^S204⁾.

Гемоглобін дисоціює на гем і глобін у кислому або лужному се­редовищі. Так, якщо розчин Hb додати до суміші ацетон — HCl, то гем залишиться в розчині, а глобін випаде в осад:

Гемоглобін + HCl ^ глобін-HCl + феропротопорфірин.

Гемоглобін складається з двох пар нековалентних пептидних ланцюгів, які, поєднуючись, утворюють глобулярну нативну моле­кулу. В цій молекулі з кожним ланцюгом зв’язана одна гем-група, розміщена (укладена) в гідрофобні глобінові кармани молекули глобіну (рис. 4.9). У гідрофобних карманах створюються умови ни­зької діелектричної дисоціації, що дає змогу кисню О₂ реагувати з гемовою групою без окиснення Fe²+ в Fe³+, не розділяючи зарядів у комплексі гєм^є²+-"О2 з утворенням гем-Fe^ + 0₂, внаслідок чого кисень зв’язується зворотно без окиснення гемового заліза.

У розчинах з високою діелектричною дисоціацією кисеньре­агує з вільним ферогемом, що зумовлює утворення ферігему і су- пероксидного іонуза реакцією

За своєю третинною структурою гемоглобін НЬ дуже подібний до міоглобіну м’язів ссавців, що як оксиміоглобінє депо

у м’язах тварин.

У крові тварин виокремлюють два основних класи лейкоцитів: поліморфноядерні лейкоцити і лімфоцити.

За хімічним складом неорганічних іонів лейкоцити і еритроци­ти майже не відрізняються, проте лейкоцити мають в 25 разів бі­льше цинку і організовану систему дихальних і гліколітичних фер­ментів.

Поліморфноядерні лейкоцити містять глікоген, кількість якого залежить від вмісту глюкози в крові тварин.

Лімфоцити — це лімфоїдні клітини, які містять білок, ідентич­ний у-глобуліну плазми крові, і відіграють важливу роль у синтезі білка і особливо в утворенні антитіл імуномодуляторів.

Плазму і сироватку крові при виробництві ковбасних виробів використовують для заміни свинини та яловичини (3 кг сироватки замінюють 1 кг яловичини). Під час виробництва пельменів за­мість 50 % меланжу беруть сироватку.

У вирішенні проблеми раціонального використання продуктів забою значна роль належить організації збирання та первинної переробки крові забійних тварин.